生物物理学家阐明了为什么在蛋白质设计过程中，有时会出现意想不到的结构。
人工设计的蛋白质通常是基于遵循严格对称规则的构建模块。因此，它们的结构通常可以通过计算机模拟进行预测。但是，也有例外：一些在计算机上设计的蛋白质表现出令人惊讶的新结构或属性，这可能是有用的。由慕尼黑大学化学系的阿列娜·赫梅林斯卡娅教授和华盛顿大学的尼尔·金教授领导的国际团队现在发现了这种情况的原因：一些蛋白质含有柔性成分，能够采取多种结构。这些发现可能为定制蛋白质的发展开辟新的途径。
在他们的研究中，研究人员分析了三种在实验中表现出显著不同于预测的结构的设计蛋白质。这些蛋白质的合成过程如下：首先，两个或三个起始材料相互反应，形成所谓的二聚体或三聚体。通过自组装，这些二聚体和三聚体应该产生高度对称的结构，例如二十面体或八面体。然而，这并不总是发生：除了预先计算的结构外，研究人员还发现了相当数量的颗粒，它们要么尺寸明显更大，要么形成了完全不同的架构。
详细调查偏离的蛋白质
赫梅林斯卡娅说：“为了理解这些偏差的原因，我们详细表征了这三种反应。”通过冷冻电子显微镜、质谱以及数学、人工智能支持的计算方法和模拟等各种研究方法，研究人员揭示了他们观察的主要原因。
正如科学家所展示的那样，在所研究的蛋白质中存在小的局部区域，它们在结构上是灵活的，并且并非以完全刚性的方式行为。“值得注意的是，这种灵活性不仅产生了一种未定义的多晶形结构，而是只有少量明确的可能结构——也就是说，寡晶形。”赫梅林斯卡娅解释道。
因此，这三种蛋白质的行为类似于自然蛋白质，这些自然蛋白质形成病毒的外壳或支持囊泡的形成，呈现出非常不同的大小和形状。赫梅林斯卡娅说：“我们观察到的寡晶形为开发适应特定应用的可调蛋白质开辟了有趣的前景。”“这里提出的设计原则可能在定制蛋白质纳米材料的发展中起到决定性的推动作用。”
