使用低温电子显微镜揭示了Mycoplasma mobile（少数能移动的支原体细菌之一）滑行装置动力组件的分子结构。
支原体，包括导致人类肺炎的细菌，通常是非运动性的，但正如物种名称所示，Mycoplasma mobile已在鱼的鳃中被发现，并似乎通过沿表面滑行来移动。这个允许其滑行的分子结构首次被由大阪市立大学科学研究生院的宫田诚教授领导的合作研究小组揭示出来。
由OMU领导的研究团队自1997年以来一直致力于阐明M. mobile的运动机制。这次，在大阪大学的低温电子显微镜设备的帮助下，科学家们在接近原子分辨率下揭示了被称为ATP酶的酶，这些酶利用旋转催化机制为滑行机械提供动力。
此外，尽管组成双电机的两个单元的分子结构与已知的ATP合酶相似，但研究人员发现它们结合形成了一种前所未有的复合结构。
“这一成就将促进对ATP水解能量如何转化为滑行运动的运动机制的进一步理解，以及这些Mycoplasma mobile的马达是如何从ATP合酶进化而来的，”宫田教授解释道。“展望未来，我们期待我们的研究结果能作为纳米机器人驱动器的应用基础，并有助于开发对抗支原体感染的药物。”
