在 COVID-19 大流行开始前的六年，西非的埃博拉疫情让人们担心全球疫情爆发的可能性。这是许多人第一次听说这种病毒，但自 1976 年首次被识别以来，实际上发生过超过 20 起严重的埃博拉事件。幸运的是，它们都没有像冠状病毒那样具有全球传播能力。
然而，埃博拉仍未被消灭。这种致命病毒导致人类严重出血性热，其致死率约为 50%，依然在外游荡，因此仍可能导致重大疫情，除非进一步的研究找到有效的解决方案。
一个主要挑战在于病毒的结构和调节机制，这些方面仍然大部分不清楚。特别是，科学家们长期以来一直在努力完全理解其核壳体（nucleocapsid），这一蛋白壳在基因组复制和转录中起着重要作用。
这促使京都大学的一组研究人员使用单颗粒冷冻电子显微镜捕捉到详细的核壳体的第一张高分辨率结构，通过快速冷冻研究样本，可视化近原子分辨率的分子结构。
相应作者野田健说：“通过冷冻电子显微镜，我们首次能够以 4.6 培（angstrom）分辨率观察核壳体的结构。” 一 培（Å）等于一亿分之一厘米。
这种可视化使研究人员观察到核壳体结构组分之间复杂的相互作用，特别是核蛋白（NP）和病毒蛋白（VP24）之间的相互作用。这两者对于核壳体组装、RNA 合成的调节和细胞内运输至关重要。
当观察到核壳体中心的 NP-RNA 复合体的螺旋形状时，研究人员注意到一种意外的模式，两个 VP24 分子以不同的排列与两个 NP 分子结合。
随后的分析揭示了这些过程所遵循的特定分子相互作用。值得注意的是，VP24 扮演了双重角色：一个 VP24 与一个 NP 分子相互作用以抑制病毒 RNA 合成，另一个则附着于相邻的 NP 以调节核壳体的组装和运输，展示了核壳体如何在基因组复制和病毒包装之间动态切换。
野田继续说道：“我们获得的埃博拉病毒核壳体的第一张高分辨率结构为核壳体复合体内的相互作用提供了详细的见解，揭示了分子相互作用和功能调节之间的关系。”
这些见解对于开发针对性的抗病毒疗法至关重要，这些疗法可以集中于破坏核壳体的组装或功能。此外，随着持续的努力和合作，这些发现可能有助于提高全球应对未来疫情爆发的准备工作。
