研究人员发现了一种以前未知的细菌蛋白质，其结构被用于设计蛋白质纳米颗粒，以针对性地将抗癌药物送到肿瘤中。
在土壤和人类肠道微生物组中发现的一类细菌中的一种以前未知的蛋白质被发现，这可能有助于癌症治疗中的药物投递。
在发表在PNAS的论文中，伦敦国王学院和华盛顿大学的研究人员描述了这种蛋白质独特的三维结构，该结构现被用来开发可以将药物靶向到肿瘤部位的癌症药物递送系统。
研究小组确定的细菌蛋白质被命名为BeeR，其功能类似于肌动蛋白——大多数人类细胞中最丰富的蛋白质。在一种叫做ATP的化学物质存在的情况下，肌动蛋白分子可以结合成长长的螺旋链，称为纤维。纤维位于细胞的外膜中，具有许多重要功能，包括帮助细胞保持形状、分裂和移动。肌动蛋白也可以分解ATP，从而触发纤维的解体。
细菌也有类似于肌动蛋白的蛋白质，在ATP的存在下形成纤维，帮助控制细胞的形状和分裂。但在研究BeeR时，研究人员发现了与其他类肌动蛋白的细菌蛋白质的一个显著不同点——它的结构。
伦敦国王学院兰德尔细胞与分子生物物理中心的高级讲师朱利安·贝尔热龙博士（Dr Julien Bergeron）领导了这项研究，他说：“我们使用了宏基因组数据——来自环境的细菌基因组的广泛测序——来识别在称为Verrucomicrobiota的细菌家族中一种以前未知的类肌动蛋白。”
“使用最先进的冷冻电子显微镜，我们能够确定这种蛋白质的原子结构，表明它形成了一个刚性管，而不是纤维，中心有一个空腔。这与肌动蛋白或其任何其他细菌同类有显著不同。”
贝尔热龙博士在华盛顿大学医学院的教授贾斯廷·科尔曼实验室担任博士后研究员时首次发现了这种蛋白质，但当时无法解决这种蛋白质的结构。
在搬到国王学院并使用先进成像技术研究这种蛋白质后，贝尔热龙博士在实验室小组成员沙马尔·拉尔-法尔贾特、汉娜·莱维卡和克洛伊·帕里（Chloe Parry）的帮助下发现，在ATP存在的情况下，BeeR组装成三股形成一个空心的管状结构。
贝尔热龙博士补充道：“此时我们不知道BeeR的功能。尽管如此，发现形成管状结构的类肌动蛋白改变了我们对这一至关重要的蛋白质家族进化的理解。”
通过他的衍生公司Prosemble，贝尔热龙博士现在正努力利用BeeR空心管的独特结构来创建蛋白质纳米颗粒，以便将抗癌药物靶向送到肿瘤部位。团队目前正在对这一方法进行临床前乳腺癌模型的测试。
贝尔热龙博士表示：“BeeR结构不仅是管状的，而且中心还有一个足够大的空腔，可以容纳药物分子。由于我们可以很容易地用ATP控制管子的组装和解体，这为我们提供了一种简单的方法来在所需位置递送和释放药物。”
这项工作得到了生物技术和生物科学研究委员会、人类前沿科学计划以及国家卫生研究院的国家一般医学科学研究所的资助。
