在生物学中，酶经过数百万年的演化以推动化学反应。来自马克斯·普朗克动力学与自组织研究所的科学家们现在推导出了普遍规则，以实现最佳酶的de novo设计。作为一个例子，他们考虑了将二聚体分解为两个单体分子的酶促反应。在考虑这种酶-底物复合物的几何结构时，他们确定了构建功能性酶时应该考虑的三条黄金规则。
首先，酶和分子的界面应位于各自较小的一端。这样可以实现它们之间的强耦合。出于同样的原因，酶中的构象变化不应小于反应中的变化。最后，酶的构象变化必须足够快，以最大化化学反应的驱动力。
“我们研究的基础是两个主要支柱，”MPI-DS的主任拉敏·戈莱斯塔尼描述了该方法。“动量守恒和反应坐标之间的耦合。”他继续说道。因此，研究人员扩展了经典二维反应坐标的视角。通常，酶促反应模型定义了必须克服的能量障碍，以使反应发生。
“由于在我们的模型中，我们也考虑了酶的动力学和耦合，我们超越了这一现有概念，考虑了两个反应坐标，”研究的第一作者米哈利斯·查齐托菲说。“现在可以想象通过采取替代路径来绕过能量障碍，而不是克服它，”他总结道。
这些结果为分子机器的设计提供了新的基础，避免了逐个模拟每个原子动态的繁琐和技术挑战的方法。
