伯明翰大学的研究人员与布里斯托大学和利兹大学的研究人员一起，展示了对肽进行简单修改可以为药物发现打开一类新的靶标。
酶，如蛋白酶和激酶，一直以来是药物发现的传统靶标。然而，该团队找到了一种方法来修改肽，使其在疾病诊断和药物发现中变得有用。
蛋白质作为靶标非常有吸引力，因为它们具有明确的”结合位点”，这些位点是酶与其底物（即酶相互作用的分子）结合的地方。开发模仿底物的分子，并可以抑制或改变靶标的功能已经变得相对简单。
相比之下，蛋白质之间的相互作用，被称为蛋白质-蛋白质相互作用（PPI），控制着大多数生物功能，包括酶的功能。PPI的数量远远多于传统药物发现靶标，因此阻断PPI有可能打开更广泛的药物靶标。
PPI一度被认为是太具有挑战性的靶标，然而，研究人员能够干扰蛋白质-蛋白质相互作用。这一发现为开发针对PPI的药物提供了一条潜在途径，通过干扰β-链形成来实现。该研究展示了使用小分子化合物控制PPI的潜力，并为未来针对这些挑战性蛋白质相互作用的药物发现工作铺平了道路。团队希望他们的工作将为一系列疾病（包括癌症和神经退行性疾病）的新疗法的发展做出贡献。研究人员正在继续调查其他PPI，并对开发针对这些相互作用的新药物充满信心。这项研究的发现代表了药物发现领域的重要进展，并打开了针对挑战性蛋白质-蛋白质相互作用的新可能性。团队展示了这种修改使肽能够更快、更强地与其靶标结合。首席研究员安迪·威尔逊教授表示，所采用的简单化学技术为肽在β-链构象中与其靶标的结合以及如何调节这种结合提供了宝贵的见解。这一发现有可能推动针对β-链介导的PPI靶标的药物发现。团队关注的是SIM/SUMO相互作用，这对蛋白质的稳定性、应激反应和细胞周期至关重要。他们研究的下一阶段将展示这种修改如何应用于其他类型的PPI。该方法可以应用于各种PPI。
该研究是在伯明翰大学的威尔逊团队进行的，并得到了EPSRC项目和BBSRC战略性更长更大（sLoLa）奖项的支持。
