研究小组正在研究使我们的细胞能够粘附和移动的蛋白质的协作功能。他们研究的一个关键焦点是蛋白质 paxillin（帕克西林）。
我们身体中的组织只有在细胞不仅彼此粘附而且与细胞外成分（如结缔组织和皮肤中的胶原纤维）连接时才能保持完整。但是，这一过程在细胞层面是如何发生的？各种蛋白质发挥了什么作用？来自德国康斯坦茨的细胞生物学家 Christof Hauck 和德国波茨坦的化学家 Heiko Möller 领导的研究团队在开放获取期刊《PLOS Biology》中发布了最新的数据和发现。他们研究的结果可能有助于推进目前用于治疗炎症性肠病或预防心脏病发作的医疗方案。
帕克西林：细胞支持系统的链接
被称为整合素的专门膜蛋白在维持组织的结合中发挥着至关重要的作用。它们作为细胞的附着点。每个细胞都拥有许多称为焦点粘附（focal adhesions）的锚定点，赋予细胞稳定性，类似于小脚。为了使整合素与细胞骨架（细胞的内部支持系统）连接，它们必须与其他蛋白质相互作用。
帕克西林就是其中一种蛋白质。它在所有细胞中均有发现，将整合素连接到细胞骨架，并作为点状和线状锚定点（称为焦点粘附）的视觉标记。
尽管“细胞骨架”和“焦点粘附”这两个术语的含义可推测，但这些锚定点并非静态的。例如，在细胞运动过程中，它们不断形成和分解，例如在结缔组织细胞修复皮肤伤口时。最近的数据表明，帕克西林直接附着在整合素的细胞内部分，有效地附着于受体。
3D 结构分析提供关键见解
研究人员成功确定了帕克西林和整合素上的精确相互作用位点，揭示了帕克西林这一部分的以前未知的 3D 结构。
化学家默勒（Möller）解释道：“通过确定在帕克西林的 3D 结构背景下的确切整合素结合位点，我们揭示了有关这两种蛋白质相互作用的重要拼图。帕克西林中这一部分类似于一个可移动的翻盖，可能像夹子一样握住整合素，但可以很容易地释放。”细胞生物学家豪克（Hauck）补充道：“从本质上讲，帕克西林这一部分的灵活性似乎增强了细胞的整体运动性，通过附着和从整合素上释放。”
医学应用的影响
Heiko Möller 的研究小组在波茨坦利用核磁共振光谱法（NMR）分析了这些动态蛋白质结构。“这为我们在康斯坦茨的团队提供了基础，以创造帕克西林和整合素的特定变体，并研究它们对活细胞中焦点粘附形成和结构的影响。我们现在可以提出关于它们形成和重塑机制的新假说，”豪克说道。
在医学领域，改变整合素及其粘附能力的物质目前正在用于预防心脏病发作或治疗炎症性肠病。科学家们乐观地认为，他们的发现将促成针对细胞粘附点的特定新活性物质的发展。
